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1、细胞是人体设计良好的单位。对于每个任务，可能有一两个蛋白质参与工作，但当涉及到一个细胞的生存时，如端粒，染色体末端由DNA和蛋白质串联组成的蛋白质复合物，其工作机制往往涉及所有的蛋白质成分，每个蛋白质都有特殊的功能。只有所有蛋白质协同工作，端粒才能发挥作用。

(资料图片仅供参考)

2、索尔克研究所分子和细胞生物学实验室教授Vicki Lundblad博士领导的生物研究小组发现了一种可以延长端粒的蛋白质。这一新发现出现在《Nature Structure and Molecular Biology》年8月24日的网络版上。

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4、端粒是一种DNA-蛋白质复合体，存在于真核生物线性染色体末端，由串联重复的短dsDNA序列及其相关蛋白质组成。众所周知，真核生物的DNA是线性DNA，在复制时，由于模板DNA的起始端先被RNA引物占据，新的链会被延伸出来；引物脱落后，其空缺位置的模板DNA无法再复制成双链。因此，末端DNA每复制一次，就有几个端粒重复序列被缩短，也就是真核细胞分裂中出现的“末端复制问题”。当端粒缩短到一定程度，就会引起细胞衰老，所以端粒也被称为“细胞分裂计时器”。幸运的是，有端粒酶，一种修复端粒的酶复合物，可以延长端粒的长度，保持细胞年轻。

5、虽然端粒酶的具体结构暂时未知，但Lundblad在芽殖酵母中发现了Est蛋白和RNA的三种复合物：Est2和RNA在端粒重塑中起催化作用，而Est1和Est3控制这一催化过程。然而，这两种蛋白质如何确保这一过程顺利完成的机制仍然未知。

6、伦德布拉德实验室的研究团队的早期研究已经回答了这个问题。Est1将端粒酶移动到端粒，这是一个确保酵母细胞持续分裂的过程。如果没有Est1，端粒酶无法结合到染色体末端，那么端粒就会逐渐变短。

7、在最近的研究中，联合第一作者Lundblad、博士后研究生Jaesung Lee和研究生Edward Mandell将研究重点放在Est3上，他们使用计算机软件预测了Est3的三维结构。结果，他们发现，与其他端粒蛋白一样，Est3的结构具有OB折叠的特征。对折叠位点的仔细研究表明，折叠表面的一种特殊氨基酸是Est3蛋白结合端粒的必要序列。

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10、为了仔细研究这种氨基酸对端粒的影响，伦德布拉德实验室开始了艰苦的研究工作。他们将氨基酸逐个突变，然后将突变的蛋白质植入酵母细胞，观察端粒的变化和酵母细胞的活力。

11、Lundblad的详细研究结果揭示了端粒酶的调控机制：端粒酶折叠区所指示的氨基酸失活会导致端粒缩短，端粒酶功效严重丧失。

12、Est3蛋白中一组氨基酸序列的失活导致Est3与其他两种Est蛋白相互作用的能力丧失。氨基酸的失活不会影响端粒酶的结构完整性，但会使Est3失活。找到导致Est3失去活力的机制是今后研究的方向。

13、伦德布拉德说，随着科技的发展，科学家已经能够预测和分析蛋白质的结构，这加快了对蛋白质功能的研究，例如Est3，其功能一直不为人们所知，但借助蛋白质结构分析技术，可以预测和分析Est3的功能。

14、将Est3的结构与其他蛋白质进行比较会带来意想不到的结果。研究小组发现，酵母细胞中的Est3蛋白与人类端粒酶蛋白TPP1非常相似。然而，令研究小组惊讶的是，TPP1并不是端粒酶复合物的亚单位。TP 1的作用是保护端粒免受细胞内酶的损伤，细胞内的一些酶会造成染色体损伤。因此，TPP1具有与酵母端粒酶不同的功能。

15、在生物医学研究领域，对端粒酶活性的研究是时下的一个热点：一些衰老疾病会导致端粒缩短和细胞凋亡，而如果端粒酶过度活跃，则可能导致细胞复制失控，这是导致癌症的一部分原因。

16、研究端粒蛋白质的共同结构，为端粒功能的研究奠定基础。比如端粒酶的OB折叠不仅可能影响端粒酶的生物结构，也可能是影响信号通路的一个因素。

17、Lundblad最后的结论是，我们现在研究的是蛋白质的折叠结构，可以在Est3和TPP1中看到，这种结构是端粒酶结合和端粒识别的关键位点。

18、原文：

19、Est3蛋白通过一个OB-fold结构域与酵母端粒酶结合

20、越来越短的端粒3 (Est3)蛋白是酵母端粒酶的一个小的调节亚单位，它对于酶催化是不可缺少的，但是对于体内端粒复制是必需的。使用结构预测结合体内表征，我们在此表明Est3由预测的OB(寡糖/寡核苷酸结合)折叠组成。我们使用预测表面残基的诱变来生成Est3一个表面的功能图，确定一个介导端粒酶复合物结合的位点。出乎意料的是，预测的Est3的OB-fold在结构上与人TPP1蛋白的OB-fold相似，尽管Est3和TPP1分别作为端粒酶和端粒加帽复合物的组分，在染色体末端执行功能不同的任务。我们对Est3的分析可能有助于在TPP1的OB-fold结构域表面产生类似的错义突变。